Акция
Блог
Процитировать
Печать
Электронная почта
ЗакладкаНаука Каждый День (9 февраля 2010) — фатальная мозговая болезнь Creutzfeldt-Jakob в людях, КОРОВЬЯ ГУБЧАТАЯ ЭНЦЕФАЛОПАТИЯ (бычья губковидная энцефалопатия) в рогатом скоте и scrapie в овцах являются так называемыми prion болезнями, посредством чего один из нормальных белков тела, prion белок PrPc misfolds в патогенную форму: PrPSc. Несмотря на несколько лет обширного исследования, немного все еще известен о том, что фактически случается в этом процессе.
- Стволовые клетки
- Рак лёгкого
- Безумная Болезнь Коровы
- Шизофрения
- Цитобиология
- Молекулярная биология
- Prion
- Крахмалистый
- Передающаяся губковидная энцефалопатия
- Сворачивание белка
Несмотря на то, что PrP - один из наиболее сильно изученных белков в человеческом геноме, его физиологическая функция все еще неизвестна. Патогенный различный PrPSc возникает в результате изменений в структурном сворачивании PrPc.
Мы должны знать больше о том, как PrPc выражен и рассматривается в ячейках, чтобы понять, как misfolding PrPc происходит и почему ячейки умирают в результате. В ходе работы, связанной с его доктором философии, Кристофер Ланд поэтому выполнил детализированные исследования клеточных культур нормального PrP в овцах. Посредством зеленого флуоресцентного белка (GFP) клонировался в PrP, PrP в клеточных культурах может быть изучен под микроскопом. Кроме того, варианты, которыми генетически управляют, PrP были сделаны, чтобы раскрыть важные факторы относительно локализации PrP в ячейках и ферментативном сокращении PrP.
PrP обычно сокращается во фрагменты в ходе его клеточной продолжительности жизни. Лунд изучил один из этих сокращающихся процессов, α - сокращение. Где PrP α - сокращение происходит в ячейке, и к тому, какая цель, неизвестно. Через его исследования Лунд показал, что PrP сокращен в том же самом месте, даже когда состав аминокислоты в месте сокращения изменен. PrP также сокращен в том же самом месте, независимо от того, присоединяются ли к этому к за пределами мембраны ячейки или ограничено ли это в цитоплазме ячейки. Результаты Лунда указывают, что сокращение происходит в том же самом месте в PrP, но что сокращение вызвано различными механизмами, в зависимости от того, где PrP ограничен в ячейке.
Явление, связанное с локализацией Прп в ячейках, которая все еще плохо понята, - то, что в некоторых типах ячеек, Прп помещен в цитоплазму ячейки вместо на мембране ячейки, где это наиболее вероятно выполняет свою функцию. Преобладающая теория на том, почему белки могут быть найдены в цитоплазме вместо на мембране ячейки, состоит в том, что рассматриваемая ячейка в состоянии напряжения. Кроме того, у Прп, как показывали, была неэффективная последовательность сигнала по сравнению с другими белками и может поэтому быть менее эффективным при выполнении до конца ее естественного маршрута на мембрану ячейки, даже при нормальных клеточных условиях.
Работа Лунда показывает, что полностью различный механизм, связанный с фактическим переводом PrP, может также быть причиной, почему пропорция молекул PrP заканчивается в цитоплазме. Изучая различные видоизмененные варианты PrP, Лунд продемонстрировал, что цитоплазматический вариант PrP может появиться после того, как молекулы PrP были synthetised от расположенного вниз по течению кодона начала в гене PrP. Результат этого перевода - сокращенная форма PrP, который испытывает недостаток в больших частях последовательности сигнала и поэтому заканчивается в цитоплазме ячейки.
Лунд выполнил детальный characterisation антитела (3F4), который часто используется в исследовании prion. Он показал, что критерии, которые необходимы для антитела, чтобы связать с PrP, различны к ранее принятым необходимый. Это новое знание имеет большое значение когда дело доходит до интерпретации данных, где 3F4 использовался. Взятый в целом, результаты этой работы приводят к большему пониманию фундаментальных процессов, связанных с PrP и новым пониманием сервисной ценности флуоресцентно тегового PrP для изучения PrP в клеточных культурах. Работа Лунда также выдвигает на первый план другие проблемы, стоящие перед исследованиями белков в клеточных культурах.
Кристофер Ланд защитил свою докторскую диссертацию на 3re декабрь 2009 в норвежской Школе Ветеринарной Науки. Тезис назван: "Исследования флуоресцентно тегового prion белка в клеточной культуре."
Источник Истории:
Приспособленный от материалов обеспечил норвежской Школой Ветеринарной Науки.
Отметьте: Если никакому автору не дают, источник процитирован вместо этого.
увеличить
Кишечная Лимфатическая Ткань, Важная Для Поглощения И
Распространенный Из Scrapie Prion 